来源:The EMBO Journal
德国杜塞尔多夫大学与慕尼黑大学团队利用冷冻电镜解析细菌膜蛋白插入全过程,首次揭示细菌中也存在通过Sec转运蛋白“背部”插入膜的新路径——此前被认为仅存于真核细胞。研究颠覆了“仅通过侧向开口插入”的传统范式,表明该机制在进化中更早建立并保守存在,为理解膜蛋白折叠与进化提供全新框架。
来源:The EMBO Journal
德国杜塞尔多夫大学与慕尼黑大学团队利用冷冻电镜解析细菌膜蛋白插入全过程,首次揭示细菌中也存在通过Sec转运蛋白“背部”插入膜的新路径——此前被认为仅存于真核细胞。研究颠覆了“仅通过侧向开口插入”的传统范式,表明该机制在进化中更早建立并保守存在,为理解膜蛋白折叠与进化提供全新框架。
来源: 《Proceedings of the National Academy of Sciences》
VIB-VUB结构生物学中心发现,设计跨膜β-桶蛋白时,传统追求最大稳定性会导致蛋白过早折叠聚集。引入“负设计”策略——刻意添加不完美、降低稳定性,反而能引导蛋白顺利插入脂质膜并高效组装。AI模型(ESM3)在此过程中优于传统物理方法,为合成纳米孔和生物传感器开辟新路径。