标签： 蛋白质折叠

来源：《物理评论快报》

研究人员首次直接测量单个普通蛋白质的折叠时间，发现结果出乎意料：蛋白质的序列或大小与其折叠所需时间无关。尽管蛋白质的结构更为复杂，但其折叠效率似乎高于DNA等其他生物分子。这一发现为理解生命基本过程提供了新视角。

来源：《自然》

马克斯·普朗克生物化学研究所团队首次利用单颗粒示踪荧光显微技术，在活体人类细胞中实时观测了辅助蛋白折叠的TRiC/PFD系统工作机制。研究发现，新合成的肌动蛋白链在离开核糖体前约1秒内，会反复被TRiC和PFD“探触”；PFD在肌动蛋白释放前短暂捕获并保护其链段，随后将其传递给TRiC完成折叠。若蛋白链存在折叠缺陷（突变体），其与TRiC的接触时间会显著延长，并最终被导向降解。该成果验证了此前生化实验的结论，并揭示了活细胞内蛋白质折叠的动态细节。