来源:《美国化学会杂志》
MIT化学家团队首次利用核磁共振(NMR)技术,成功解析了与阿尔茨海默病相关的Tau蛋白纤维外围“模糊外衣”的结构。该外衣约占Tau蛋白的80%,由高度动态的无序片段构成,包裹着由β折叠构成的刚性核心。研究发现,这些动态片段可分为三层,其中最外层的脯氨酸富集区具有高度流动性。该结构模型提示,正常的Tau蛋白更可能通过末端添加(而非侧面堆积)的方式形成更长纤维。这一突破为开发能够穿透该外衣、抑制Tau聚集的小分子药物提供了关键结构信息。
来源:《美国化学会杂志》
MIT化学家团队首次利用核磁共振(NMR)技术,成功解析了与阿尔茨海默病相关的Tau蛋白纤维外围“模糊外衣”的结构。该外衣约占Tau蛋白的80%,由高度动态的无序片段构成,包裹着由β折叠构成的刚性核心。研究发现,这些动态片段可分为三层,其中最外层的脯氨酸富集区具有高度流动性。该结构模型提示,正常的Tau蛋白更可能通过末端添加(而非侧面堆积)的方式形成更长纤维。这一突破为开发能够穿透该外衣、抑制Tau聚集的小分子药物提供了关键结构信息。